Trypsin

Trypsin, Enzym, das Proteine abbaut; es wird oft als proteolytisches Enzym oder Proteinase bezeichnet. Trypsin ist eine der drei wichtigsten Verdauungsproteinasen, die anderen beiden sind Pepsin und Chymotrypsin. Im Verdauungsprozess zerlegt Trypsin zusammen mit den anderen Proteinasen die Eiweißmoleküle aus der Nahrung in ihre Bestandteile, die Peptide und Aminosäuren. Trypsin setzt den (im Magen begonnenen) Verdauungsprozess im Dünndarm fort, wo ein leicht alkalisches Milieu (etwa pH 8) seine maximale enzymatische Aktivität fördert. Trypsin, das in einer inaktiven Form von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, ähnelt in seiner chemischen Zusammensetzung und Struktur auffallend der anderen Hauptproteinase der Bauchspeicheldrüse, dem Chymotrypsin. Beide Enzyme scheinen auch ähnliche Wirkmechanismen zu haben; Histidin- und Serinreste finden sich in den aktiven Zentren beider. Der Hauptunterschied zwischen den beiden Molekülen scheint in ihrer Spezifität zu liegen, d. h. beide Enzyme wirken nur auf Peptidbindungen in Eiweißmolekülen, deren Carboxylgruppen von bestimmten Aminosäuren abgegeben werden. Bei Trypsin sind dies Arginin und Lysin, bei Chymotrypsin sind es Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin und Leucin. Trypsin ist das differenzierteste aller proteolytischen Enzyme, was die begrenzte Anzahl der chemischen Bindungen betrifft, die es angreifen kann. Diese Tatsache haben sich Chemiker zunutze gemacht, die an der Bestimmung der Aminosäuresequenz von Proteinen interessiert sind; Trypsin wird häufig als Reagenz für die geordnete und eindeutige Spaltung solcher Moleküle verwendet.