Bioquímica estructural/Enzima/Inhibidor no competitivo
El inhibidor no competitivo puede unirse a una enzima con o sin sustrato en diferentes lugares al mismo tiempo. Cambia la conformación de una enzima, pero no cambia la eficacia de la unión ni la Km. Un inhibidor no competitivo se une a la enzima lejos del sitio activo, alterando la forma de la enzima para que, aunque el sustrato pueda unirse, el sitio activo funcione con menos eficacia. La mayoría de las veces, el inhibidor es reversible. Sin embargo, esta inhibición disminuye el número de recambio, lo que significa que la velocidad de reacción disminuye. Cuando el inhibidor se une a la enzima y al complejo enzima-sustrato, reduce la concentración de enzima disponible para una catálisis adecuada. Un menor número de enzimas funcionales conduce a un menor número de sitios activos disponibles y, por tanto, a una menor Vmax. A diferencia de la inhibición competitiva, elevar (la concentración de sustrato) no tiene sentido con la inhibición no competitiva.
Un inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente que no es el sitio activo de la enzima y cambia la estructura de la enzima; Por lo tanto, impide que la enzima convierta el sustrato en producto, pero sigue permitiendo que el sustrato se una. Así, disminuye la velocidad de la reacción química de la enzima y el sustrato, que no puede modificarse aumentando la concentración de sustrato; la unión disminuye la Vmax y no tiene ningún cambio en la Km de la reacción química.
E + I – (a través de un sustrato) → ES + I → E + P
ES + I ⇌ ESI → NR (sin reacción)
donde E es la enzima, I es el inhibidor, ES es el complejo enzima-sustrato, P es el producto. ESI es la molécula después de que el inhibidor se una al complejo enzima-sustrato. ESI cannot form any products, so the later reaction is not allowed (or, no reaction).
Based on the Michaelis-Menten Model, KM, the concentration of the substrate when the velocity is the half of the maximum velocity (or half of the substrates at maximum velocity), remains same, but the maximum velocity is decreased.
The picture shows a double-reciprocal plot of V0 and . The x-intercept is equal to -1/Km while the y-intercept is 1/Vmax. The slope of the line is Km/Vmax. Thus, the plot shows that there is no change in Km and Vmax is decreased. En relación con el gráfico original, la intercepción x permanece constante mientras que la intercepción y aumenta junto con la pendiente.
Archivo:Inhibidor no competitivo.jpg