trypsine

trypsine, enzyme qui agit pour dégrader les protéines ; elle est souvent appelée enzyme protéolytique, ou protéinase. La trypsine est l’une des trois principales protéinases digestives, les deux autres étant la pepsine et la chymotrypsine. Dans le processus digestif, la trypsine agit avec les autres protéinases pour décomposer les molécules de protéines alimentaires en leurs composants peptides et acides aminés. La trypsine poursuit le processus de digestion (commencé dans l’estomac) dans l’intestin grêle où un environnement légèrement alcalin (environ pH 8) favorise son activité enzymatique maximale. La trypsine, produite sous une forme inactive par le pancréas, est remarquablement similaire en composition chimique et en structure à l’autre principale protéinase pancréatique, la chymotrypsine. Les deux enzymes semblent également avoir des mécanismes d’action similaires ; des résidus d’histidine et de sérine se trouvent dans les sites actifs des deux. La principale différence entre les deux molécules semble résider dans leur spécificité, c’est-à-dire que chacune n’est active que contre les liaisons peptidiques des molécules de protéines dont les groupes carboxyle sont donnés par certains acides aminés. Pour la trypsine, ces acides aminés sont l’arginine et la lysine, pour la chymotrypsine, ce sont la tyrosine, la phénylalanine, le tryptophane, la méthionine et la leucine. La trypsine est la plus discriminante de toutes les enzymes protéolytiques en termes de nombre restreint de liaisons chimiques qu’elle peut attaquer. Un bon usage de ce fait a été fait par les chimistes intéressés par la détermination de la séquence d’acides aminés des protéines ; la trypsine est largement employée comme réactif pour le clivage ordonné et sans ambiguïté de telles molécules.