Immunoglobulina A (IgA)

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L’immunoglobulina A (IgA) è la prima linea di difesa nella resistenza contro le infezioni, attraverso l’inibizione dell’adesione batterica e virale alle cellule epiteliali e la neutralizzazione delle tossine batteriche e dei virus, sia extra che intracellulari. Le IgA eliminano anche gli agenti patogeni o gli antigeni attraverso una via escretoria IgA-mediata in cui il legame alle IgA è seguito dal trasporto mediato dai recettori delle poliimmunoglobuline dei complessi immunitari.

L’immunoglobulina secretoria A (SIgA) ha un ruolo importante nel mediare la difesa immunitaria umorale (basata sugli anticorpi) adattativa (antigene specifico) sulle superfici mucosali (tratto gastrointestinale, respiratorio e urogenitale). Le superfici mucosali sono il portale d’ingresso di molti agenti patogeni. La SIgA è prodotta in eccesso sulle superfici mucosali ed è la classe predominante di Ig trovata nelle secrezioni esterne umane e nelle lacrime.

Le IgA sono glicoproteine e una delle cinque classi di Ab. Le classi di Ab sono definite da (i) il numero di unità Y-like (composto da 4 polipeptidi, 2 catene pesanti identiche e 2 catene leggere identiche) (vedi Figura 1) e (ii) il tipo di catena pesante (nel caso delle IgA, una catena a). Le IgA possono essere oligomeriche, composte da 2-4 monomeri di IgA.

Immunoglobulina A (IgA) - Figura 1
Figura 1: Diagramma schematico della struttura della SIgA, che mostra due molecole IgA legate covalentemente tramite la catena J e la componente secretoria, aggiunta quando l’Ab attraversa le cellule epiteliali della mucosa nel lume.

IgA è sempre di struttura oligomerica, principalmente dimerica, e i polimeri sono legati da ulteriori catene polipeptidiche, tra cui una catena di unione di 15KD (catena J) e una catena di componente secretoria di 70KD prodotta nelle cellule epiteliali e coinvolta nel trasporto transcellulare di SIgA (Vedi Figura 1).

Nell’uomo, dopo la presentazione dell’antigene alle cellule T helper (Th) e la differenziazione di Th in Th2, le citochine interleuchina (IL)-10, IL-4 e il fattore di crescita beta trasformante (TGF)-b sono coinvolte nel causare la maturazione preferenziale delle cellule B (cambio di classe e differenziazione delle cellule B Ab) in cellule B impegnate a produrre IgA. Negli esseri umani ci sono due tipi di IgA, prevalentemente IgA1, che si trova nel siero e deriva dal midollo osseo, e IgA2, una forma secretoria di IgA.