構造生物化学/酵素/非競合的阻害剤
非競合的阻害剤は基質のある酵素とない酵素に同時に異なる場所で結合することができる。 酵素のコンフォメーションを変化させるが、結合効率やKmは変化させない。 非競合的阻害剤は、活性部位から離れた場所で酵素に結合し、酵素の形を変えるので、基質が結合できても活性部位の機能が低下する。 ほとんどの場合、阻害剤は可逆的である。 しかし、この阻害はターンオーバー数を減少させ、反応速度が低下することを意味する。 阻害剤が酵素および酵素-基質複合体に結合すると、適切な触媒作用に利用できる酵素の濃度が低下する。 機能的な酵素の数が少ないと、利用可能な活性部位が少なくなり、その結果、Vmaxも小さくなる。 競合阻害と異なり、非競合阻害の場合は（基質濃度を）上げても意味がない。
Noncompetitive inhibitor is bound to a different site that is not the active site of the enzyme and changes the structure of the enzyme.No; そのため、酵素が基質を生成物に変換するのを妨げますが、基質はまだ結合することができます。 そのため、酵素と基質の化学反応速度を低下させ、基質の濃度を上げても変化しない。結合によりVmaxが低下し、化学反応のKmには変化がない。
E + I -（基質を介して） → ES + I → E + P
ES + I⇌ ESI → NR（反応しない）
ここでEは酵素、私は阻害剤、ESは酵素・基質の複合体、Pは生成物を示す。 ESIは酵素基質複合体に阻害剤が結合した後の分子である。 ESI cannot form any products, so the later reaction is not allowed (or, no reaction).
Based on the Michaelis-Menten Model, KM, the concentration of the substrate when the velocity is the half of the maximum velocity (or half of the substrates at maximum velocity), remains same, but the maximum velocity is decreased.
The picture shows a double-reciprocal plot of V0 and . The x-intercept is equal to -1/Km while the y-intercept is 1/Vmax. The slope of the line is Km/Vmax. Thus, the plot shows that there is no change in Km and Vmax is decreased.
File:Noncompetitive inhibitor.jpg
元のプロットと比較して、x切片は一定で、y切片は傾きに応じて増加する。