Immunglobulin A (IgA)
Az immunglobulin A (IgA) az első védelmi vonal a fertőzésekkel szembeni ellenállásban, a baktériumok és vírusok hámsejtekhez való tapadásának gátlása, valamint a bakteriális toxinok és vírusok extra- és intracelluláris semlegesítése révén. Az IgA a kórokozókat vagy antigéneket egy IgA-mediált kiválasztási útvonalon keresztül is eltávolítja, ahol az IgA-hoz való kötődést az immunkomplexek poliimmunoglobulin receptorok által közvetített transzportja követi.
A szekréciós immunglobulin A (SIgA) fontos szerepet játszik az adaptív (antigénspecifikus) humorális (antitest-alapú) immunvédelem közvetítésében a nyálkahártya felületeken (gyomor-bélrendszeri, légúti és urogenitális traktus). A nyálkahártya felszíne számos kórokozó belépési kapuja. A SIgA a nyálkahártya-felületeken túlzottan termelődik, és ez az emberi külső váladékban és a könnyben található Ig uralkodó osztálya.
Az IgA glikoproteinek és az Ab öt osztályának egyike. Az Ab osztályokat (i) az Y-szerű egységek száma (4 polipeptidből, 2 azonos nehézláncból és 2 azonos könnyűláncból áll) (lásd az 1. ábrát) és (ii) a nehézlánc típusa (az IgA esetében az a-lánc) határozza meg. Az IgA lehet oligomer, 2-4 IgA-monomerből áll.
A SIgA mindig oligomer szerkezetű, elsősorban dimer, és a polimereket további polipeptidláncok kötik össze, köztük egy 15KD-s csatlakozó lánc (J-lánc) és egy 70KD-s szekréciós komponenslánc, amely a hámsejtekben termelődik, és részt vesz a SIgA transzcelluláris szállításában (lásd az 1. ábrát).
Az emberben a T-helper sejteknek (Th) történő antigénprezentációt és a Th-nek Th2-vé történő differenciálódását követően az interleukin (IL)-10, IL-4 és a transzformáló növekedési faktor béta (TGF)-b citokinek részt vesznek a B-sejtek preferenciális érésének (B-sejt Ab osztályváltás és differenciálódás) IgA termelésére elkötelezett B-sejtekké történő előidézésében. Emberben kétféle IgA-típus létezik, túlnyomórészt IgA1, amely a szérumban található és a csontvelőben származik, és IgA2, az IgA szekréciós formája.