Bioquímica estrutural/enzima/Inibidor não-competitivo
Inibidor não-competitivo pode ligar-se a uma enzima com ou sem substrato em locais diferentes ao mesmo tempo. Ele altera a conformação de uma enzima, mas não altera a eficiência de ligação ou o Km. Um inibidor não-competitivo liga-se à enzima longe do local ativo, alterando a forma da enzima para que, mesmo que o substrato possa ligar-se, o local ativo funcione de forma menos eficaz. Na maioria das vezes, o inibidor é reversível. No entanto, esta inibição diminui o número de rotação, o que significa que a taxa de reacção diminui. Como o inibidor se liga à enzima e ao complexo enzimático-substrato, ele reduz a concentração da enzima disponível para uma catálise adequada. Menos enzimas funcionais levam a menos locais ativos disponíveis e, portanto, a um Vmax menor. Ao contrário da inibição competitiva, o aumento (concentração do substrato) é inútil com inibição não competitiva.
Um inibidor não-competitivo liga-se a um sítio diferente que não é o sítio ativo da enzima e altera a estrutura da enzima; portanto, ele bloqueia a enzima de converter o substrato em produto, mas ainda permite que o substrato se ligue. Assim, ele diminui a taxa da reação química da enzima e do substrato, que não pode ser alterada pelo aumento da concentração do substrato; a ligação diminui Vmax e não tem alteração no Km da reação química.
E + I – (através de um substrato) → ES + I → E + P
ES + I ⇌ ESI → NR (sem reação)
onde E é enzima, I é inibidor, ES é complexo enzimático-substrato, P é produto. ESI é a molécula depois que o inibidor é ligado ao complexo enzimático-substrato. ESI cannot form any products, so the later reaction is not allowed (or, no reaction).
Based on the Michaelis-Menten Model, KM, the concentration of the substrate when the velocity is the half of the maximum velocity (or half of the substrates at maximum velocity), remains same, but the maximum velocity is decreased.
The picture shows a double-reciprocal plot of V0 and . The x-intercept is equal to -1/Km while the y-intercept is 1/Vmax. The slope of the line is Km/Vmax. Thus, the plot shows that there is no change in Km and Vmax is decreased. Em relação ao traçado original, a intercepção x permanece constante enquanto a intercepção y aumenta junto com a inclinação.
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