Biochimie structurală/Enzimă/Inhibitor necompetitiv
Inhibitorul necompetitiv se poate lega de o enzimă cu sau fără substrat în locuri diferite în același timp. Acesta modifică conformația unei enzime, dar nu schimbă eficiența de legare sau Km. Un inhibitor necompetitiv se leagă de enzimă departe de situsul activ, modificând forma enzimei astfel încât, chiar dacă substratul se poate lega, situsul activ funcționează mai puțin eficient. De cele mai multe ori, inhibitorul este reversibil. Cu toate acestea, această inhibiție scade numărul de rotație, ceea ce înseamnă că viteza de reacție scade. Pe măsură ce inhibitorul se leagă de enzimă și de complexul enzimă-substrat, acesta reduce concentrația de enzimă disponibilă pentru o cataliză adecvată. Mai puține enzime funcționale conduc la mai puține situsuri active disponibile și, prin urmare, la o Vmax mai mică. Spre deosebire de inhibiția competitivă, creșterea (concentrației de substrat) este inutilă în cazul inhibiției necompetitive.
Un inhibitor necompetitiv se leagă la un situs diferit care nu este situsul activ al enzimei și modifică structura enzimei; prin urmare, acesta blochează enzima de la transformarea substratului în produs, dar permite în continuare legarea substratului. Astfel, scade viteza reacției chimice a enzimei și a substratului, care nu poate fi modificată prin creșterea concentrației de substrat; legarea scade Vmax și nu are nicio modificare asupra Km al reacției chimice.
E + I – (prin intermediul unui substrat) → ES + I → E + P
ES + I ⇌ ESI → NR (fără reacție)
unde E este enzima, I este inhibitorul, ES este complexul enzimă-substrat, P este produsul. ESI este molecula după ce inhibitorul este legat de complexul enzimă-substrat. ESI cannot form any products, so the later reaction is not allowed (or, no reaction).
Based on the Michaelis-Menten Model, KM, the concentration of the substrate when the velocity is the half of the maximum velocity (or half of the substrates at maximum velocity), remains same, but the maximum velocity is decreased.
The picture shows a double-reciprocal plot of V0 and . The x-intercept is equal to -1/Km while the y-intercept is 1/Vmax. The slope of the line is Km/Vmax. Thus, the plot shows that there is no change in Km and Vmax is decreased. În raport cu graficul inițial, intercepția x rămâne constantă, în timp ce intercepția y crește odată cu panta.
File:Noncompetitive inhibitor.jpg
File:Noncompetitive inhibitor.jpg