tripsină

tripsină, enzimă care acționează pentru a degrada proteinele; este adesea menționată ca enzimă proteolitică sau protează. Tripsina este una dintre cele trei proteinaze digestive principale, celelalte două fiind pepsina și chimotripsina. În procesul digestiv, tripsina acționează împreună cu celelalte proteinaze pentru a descompune moleculele de proteine alimentare în peptidele și aminoacizii care le compun. Tripsina continuă procesul de digestie (început în stomac) în intestinul subțire, unde un mediu ușor alcalin (aproximativ pH 8) favorizează activitatea sa enzimatică maximă. Tripsina, produsă într-o formă inactivă de către pancreas, este remarcabil de asemănătoare din punct de vedere al compoziției chimice și al structurii cu cealaltă protează pancreatică principală, chimotripsina. De asemenea, ambele enzime par să aibă mecanisme de acțiune similare; în situsurile active ale ambelor enzime se găsesc reziduuri de histidină și serină. Principala diferență dintre cele două molecule pare să fie în specificitatea lor, adică fiecare este activă numai împotriva legăturilor peptidice din moleculele proteice care au grupări carboxil donate de anumiți aminoacizi. Pentru tripsină, acești aminoacizi sunt arginina și lizina, iar pentru chimotripsină sunt tirozina, fenilalanina, triptofanul, metionina și leucina. Tripsina este cea mai discriminantă dintre toate enzimele proteolitice în ceea ce privește numărul restrâns de legături chimice pe care le va ataca. Chimiștii interesați de determinarea secvenței de aminoacizi a proteinelor au profitat de acest fapt; tripsina este utilizată pe scară largă ca reactiv pentru scindarea ordonată și neechivocă a acestor molecule.